Kuinka paljon tiedät proteiinin ja proteiinipeptidin erosta?

3. Proteiinin kolmiulotteinen rakenne ja proteiinipeptidin kaksiulotteinen rakenne

Proteiinien kolmiulotteinen rakenne ei ole uusi aihe, ja proteiinipeptidien kaksiulotteista rakennetta on tutkittu perusteellisesti. Nämä rakenteet liittyvät edelleen erottamattomasti päivittäiseen fyysiseen terveyteen ja terveydenhoitoon.

Proteiinin kolmiulotteinen rakenne edistää sen toiminnallisten segmenttien aktiivisuuden toteutumista, ja kypsennysprosessi, kuumennusprosessi ja kovetusmenetelmät voivat tuhota proteiinin kolmiulotteisen rakenteen ja tehdä siitä passiivisen. Se antaa meille kuitenkin usein muita tuloksia, kuten herkullisen maun ja turvallisen ruoan. Biologisessa entsymaattisessa hydrolyysitekniikassa käytämme usein lämpötilan muutoksia ja happo-emäsmuutoksia proteiinien kolmiulotteisen rakenteen muuttamiseksi, jotta voimme valmistautua seuraavaan entsymaattiseen hydrolyysiin.

Itse asiassa eläinproteiinin teollisen uuttamisen periaate ja prosessi ovat hyvin samankaltaisia ​​kuin päivittäinen ruoanlaitto kotona. Esimerkiksi etelän kotitekoinen keitto: ensinnäkin lihan ja luiden proteiinin denaturointiin käytetään korkeaa lämpötilaa. Tällä hetkellä proteiini supistuu lämmöllä, ja kolmiulotteinen rakenne on kompakti ja voi tappaa. Se tappaa suurimman osan bakteereista, mutta se ei sovellu välittömään biologiseen proteolyysiin. Entsymaattisella hydrolyysillä on parempi vaikutus vesipitoisessa järjestelmässä. Siksi on tarpeen vaihtaa tuli kotona ja keittää hitaasti, jotta proteiinin kolmiulotteinen rakenne tuhoutuu hitaasti kiehuvassa vedessä. Hydrofiilinen osa esiintyy rakenteessa muodostaen siten liuenneen makromolekyyliliemen. Kun kolmiulotteinen rakenne vaurioituu, vapautuu joitain vapaita aminohappoja, joten liemellä on ainutlaatuinen ja herkullinen maku. Teollisessa proteiiniuutossa käytämme kohtalaista lämpötilakäsittelyä, tämä prosessi voi myös tappaa useimmat bakteerit, ja koska lämpötila ei nouse yhtäkkiä, proteiinin kolmiulotteinen rakenne ei yhtäkkiä kutistu, mutta tapahtuu asianmukainen rentoutuminen ja suuri liukeneminen . Molekyyliproteiinifragmentit ovat rakenteeltaan ja kooltaan samanlaisia, ja fragmenteissa on suhteellisen vähän vapaita aminohappoja, ja materiaalihäviöt seuraavassa entsymaattisessa hydrolyysiprosessissa vähenevät.

Me kaikki tiedämme, että lisäämällä hieman suolaa liemeen lopussa, se tekee siitä herkullisemman. Pohjimmiltaan on, että proteiinin kolmiulotteinen rakenne hajoaa vähitellen kypsennyksen aikana pienten vesiliukoisten proteiinimolekyylien muodostamiseksi. Näillä molekyyleillä on edelleen tietty kolmiulotteisuus. Rakenne. Kun suolaa lisätään, se edistää osan proteiinin kolmiulotteisen rakenteen hajoamista ja vapauttaa enemmän aminohappoja, mikä tekee keitosta herkullisemman. Siksi teollisuudessa käytämme biologisia entsymaattisia hydrolyysimenetelmiä liuenneen kolmiulotteisen rakenteen proteiinin tehokkaaseen ja syvempään hajottamiseen kaksiulotteisen rakenteen aminohapoiksi. Kolmiulotteisen rakenteen proteiinimolekyylit keskilämpötilassa kypsentämisen jälkeen denaturoidaan ja inaktivoidaan muodostaen osa niistä. Hydrofiilinen ryhmä. Mutta rakenteesta on edelleen olemassa monia asemia, joilla on tietty kemiallinen aktiivisuus ja jotka ovat helposti vuorovaikutuksessa, muuttuvat yhdeksi tai muodostavat tietyn rakenteen veden kanssa, joten proteiininesteellä on tietty viskositeetti tällä hetkellä, ja sitä on helppo tuottaa vaahtoa sekoitettaessa, ja vaahtoa ei ole helppo kadota. . Pienillä aminohappomolekyyleillä, jotka on muunnettu entsymaattisesti kaksiulotteiseksi rakenteeksi, on yksinkertainen rakenne, ja hydrofiilinen ryhmä vapautuu ja altistuu suurimmaksi osaksi, mikä tekee sen vesiliuoksen viskositeetista heikomman ja lähempänä veden tilaa.

Kaksi- ja kolmiulotteisen rakenteen ero mikroskooppisella tasolla on aiheuttanut proteiiniliuoksen muodon muutoksen makroskooppisella tasolla. Näitä ilmiöitä käytetään myös yleisesti mikroskooppisen reaktion asteen ja etenemisen arvioimiseksi proteiinin uuttamisprosessissa biologisella entsymaattisella hydrolyysillä. Kun kaksiulotteinen rakenne syntyy, ilmaisia ​​aminohappoja ilmestyy enemmän ja järjestelmän happamuus vahvistuu vähitellen muodostaen hieman happaman proteiinipeptidiliuoksen.

Proteiinientsyymihydrolyysitekniikassa mikroskooppimaailma ja makroskooppimaailma ovat tiiviisti yhteydessä toisiinsa, ja kukin muutos ja tila vastaavat toisiaan. Niin kauan kuin proteiinin kolmiulotteisen rakenteen ja proteiinipeptidin kaksiulotteisen rakenteen suhdetta tarkastellaan, biologiset entsyymit voidaan ymmärtää paremmin ratkaisuprosessi. Kaksiulotteisen rakenteen omaavien proteiinipeptidien biologinen aktiivisuus ja arvo paranevat huomattavasti verrattuna kolmiulotteisen rakenteen omaaviin proteiineihin. Samaan aikaan myös kolmiulotteisen rakenteen jotkin biologiset ominaisuudet heikkenevät, mikä on paremmin ihmisruumiille imeytymistä ja käyttöä. Proteiinipeptidien aihetta kehitetään edelleen myöhemmin. Proteiinipeptidien kaksiulotteinen rakenne ja niiden biolääketieteelliset sovellukset ovat tällä hetkellä yksi biolääketieteen kuumista pisteistä, ja biotieteiden ikä voi avata uuden voimakkaan kehityksen aikakauden.

4. Onko ravitsemus vai lääke? Proteiinipeptidien todellinen tehtävä

On ollut ihmisiä, jotka ovat edistäneet proteiinipeptidien, proteiinien ja pienimolekyylisten proteiinien käsitteitä, ja on myös monia epäilyksiä. Onko proteiinipeptidillä maagisia toimintoja, joita edistetään? Yritetään' n suorittaa analyysi rationaalisuuden ja terveen järjen näkökulmasta.

Ensinnäkin selvennetään proteiinipeptidien ja proteiinien välinen ero: Yksinkertaisesti sanottuna proteiinipeptidit ovat osa proteiinia. Useat proteiinipeptidit yhdistetään proteiinimolekyyleiksi. Heillä on tiettyjä makrotoimintoja. Proteiinit voivat olla hydrolysoituja, happo-emäs- tai biologisia entsyymejä. Hajotettu proteiinipeptideiksi, jatkuva hajoaminen voi lopulta saada vapaita aminohappoja. Näyttää siltä, ​​että koska proteiinipeptidi on osa proteiinia, onko sillä vielä tiettyä biologista aktiivisuutta ja toimintaa? Vai onko vain monimutkaisilla proteiineilla biologista aktiivisuutta?

Aminohapot eivät itse asiassa ole yksinkertaisia ​​ja häiriöttömiä proteiinipeptidejä. Aivan kuten valmistamme autoja, jokaisella komponentilla on oma toimintansa ja ominaisuutensa: sytytystulpat voivat tuottaa sähköisiä kipinöitä, männät voivat muuntaa palamisenergian liikkeeksi ja kampiakselit sovitetaan mäntiin. Tärkeintä on siirtää liike renkaan vaihteistoon ... ja eri komponentit yhdistetään moottoriksi, ja erilaiset rakenteet yhdistetään lopulta autoksi. Vaikka autolla on makrotoiminto, samaan aikaan jokaisella osalla, jopa ruuvilla, on myös oma toimintonsa, vaikka sitä ei käytettäisikään autossa, sitä voidaan käyttää myös muissa koordinoiduissa paikoissa! Tämä ei ole vain ravitsemustasolla, vaan myös biologisen aktiivisuuden tasolla.

Viimeisten 30 vuoden aikana Nobelin biologiapalkinto on tehnyt paljon tutkimuksia proteiinipeptideistä, ja tulokset muuttavat vähitellen ihmisten elämää. Vaikka osa kaupallisesta propagandasta, ihmisten ymmärrystä ja ymmärrystä liittyvistä tekniikoista, on yrityksen tuotantoteknologia parantunut ja laadukkaita tuotteita on tullut markkinoille, ihmisten' terveellinen elämä paranee ja paranee. Tässä on joitain otteita Nobelin palkinnon teknisistä saavutuksista proteiinipeptidien ymmärtämiseksi toisesta näkökulmasta:

Vuonna 1984 amerikkalainen biokemisti Robert Bruce Merrifield löysi peptidejä, joilla on keskeinen rooli ihmisen kasvussa ja kehityksessä, aineenvaihdunnassa, sairauksissa, ikääntymisessä ja kuolemassa, ja voitti samana vuonna kemian Nobel-palkinnon.

Vuonna 1986 italialainen biologi Rita Levi-Montalcini ja yhdysvaltalainen biologi Stanley Cohen tutkivat perusteellisesti peptidejä ja havaitsivat, että peptidit voivat korjata vaurioituneita sairaita soluja, säätää solujen elinkaarta, aktivoida ikääntyviä soluja, säätää solujen välisiä ionimetaboliakanavia ja ihmiskehon tärkeimpien järjestelmien kattavalla hoitamisella oli merkitys edistämisessä ja voitti lääketieteen Nobel-palkinnon sinä vuonna.

Vuonna 1993 tohtori Allen Siber teki lääketieteen peptidien tieteelliset tutkimustulokset ihmissolujen ja geenien korjaamisesta, hoitamisesta ja aktivoinnista. Sen arvo ylittää minkä tahansa ihmisen historiassa löydetyn aineen. Tämä tieteellinen tutkimus saavutus sai hänet voittamaan Nobel-palkinnon sinä vuonna.

Vuonna 1999 yhdysvaltalainen professori Gunter Blobel huomasi, että signaalipeptidit kontrolloivat proteiinien kuljettamista, ja voitti kemian Nobel-palkinnon.

Vuonna 2000 ruotsalainen tiedemies Arvid Carlsson sai kemian Nobel-palkinnon tutkimuksestaan, joka koski aivojen hermonsiirtoviestiproteiinien molekyylimekanismia.

Vuonna 2015 American& Turkkilainen tiedemies Aziz Sancar, ruotsalainen tiedemies Tomas Lindahl ja amerikkalainen tiedemies Paul Modrich voittivat kemian Nobel-palkinnon saadessaan selville, että peptidit ovat välineitä solujen DNA: n korjaamiseksi.

Edellä esitetyn sisällön perusteella ei ole vaikeaa löytää, että proteiinipeptidit eivät ole vain yhtä yksinkertaisia ​​ravintoaineita kuin ravintoaineita, vaan myös tärkeitä vaikuttavia aineita ihmiskeholle, jotka osallistuvat erilaisiin fysiologisiin toimintoihin ja aineenvaihduntaan. Ihmiskehon proteiinipeptidien saanti ei hajota vain aminohapoiksi uudelleenabsorptiota varten, vaan se voi imeytyä aktiivisesti tiettyjen kanavien kautta. Kehoon imeytyvät proteiinipeptidit eivät ole vain proteiinirakentamisen ravintoaineita, vaan niillä on enemmän fysiologisia rooleja. Edistää tai stimuloida joitain fysiologisia metabolisia prosesseja. Tämä selittää myös, miksi soijaproteiini ja naudanlihaproteiini ovat samanlaisia ​​alkeellisimmasta aminohappotasosta, mutta syömällä soijaproteiinia ja naudanlihaproteiinia ihmiskehon fysiologisissa indikaattoreissa on ilmeisiä eroja.

Toisaalta luonnollisten eläinten ja kasvien hydrolysoimilla proteiinipeptideillä voi olla enemmän biologisia metabolisia toimintoja, jotka olemme jättäneet huomiotta. Ehkä kiinalaisten kasviperäisten lääkkeiden valmistusprosessissa tietyt proteiinipeptidit voivat olla enemmän kuin ravitsemuksellisia. Rooli, mutta muuttamalla fysiologista aineenvaihduntaa tai biologista aktiivisuutta, mikä osoittaa ainutlaatuiset lääkinnälliset ominaisuudet. Tämä voi olla uusi näkökulma läpimurroille kiinalaisen lääketieteen nykyaikaistamisessa.

Lyhyesti sanottuna, jos proteiinipeptidit eivät ole vain ravitsevia elintarvikkeita, eri proteiinipeptideillä tulisi olla tietty biologinen aktiivisuus ja lääketieteellinen arvo. Tapa proteiinipeptidien nauttimiseksi voi olla enemmän suolen imeytymistä ja parantaa proteiinipeptidituotteiden imeytymistä ja käyttöä. Proteiinipeptidien alalla on vielä liian paljon mysteerejä ja tutkimustilaa. Ymmärtämisen ja syvällisemmän tutkimuksen avulla proteiinipeptiditeollisuus luo varmasti suurempaa arvoa.