Kuinka paljon tiedät proteiinin ja proteiinipeptidin erosta?

1. Ymmärrä uudelleen proteiinipeptidit

Monet ihmiset ajattelevat, että kollageeni ja kollageenipeptidituotteet ovat samanlaisia. Ne kaikki on valmistettu kala-, sian-, naudan- ja sianluusta. Ravintosisältö on samanlainen eikä toiminnalliset vaikutukset ole kovin erilaisia. Usean valmistajan ja monituotteen horisontaalisen vertailun avulla kollageenipeptidit, joiden molekyylipaino on alle 1000 daltonia, kollageenipeptidit, joiden molekyylipaino on yli 2500 daltonia, ja kollageenituotteet, joiden molekyylipaino on 5000 - 10000 daltonia, ovat kuitenkin esillä. täysin erilaiset vaikutukset. Internetissä olevat tiedot ovat täynnä erilaisia ​​ääniä. Papereiden ja tietojen lajittelun jälkeen havaitsimme, että itse asiassa bioentsyymitekniikalla tuotetuilla proteiinipeptidituotteilla on nyt pienemmät molekyylipainot ja parempi laatu, joita ihmiskeho absorboi ja hyödyntää. Tapa on myös erilainen. Yli 100 vuoden selittämättömien ponnistelujen jälkeen ihmiset ovat vähitellen ymmärtäneet tavan, jolla ihmiskeho absorboi proteiiniaineita, perinteisestä proteiinien pilkkomisen ja imeytymisen teoriasta (aminohappojen absorptioteoria) myöhempään pienimolekyylisen proteiinipeptidin ja aminohappojen absorptioteoriaan. Tämän perusteella ihmiset alkoivat tutkia proteiinipeptidien todellista arvoa, ja tämä on toinen tarina.

Vuonna 1901 Cohnheim et ai. [3] löysi suoliston limakalvouutteen&"erepsiini &"; sisältävä proteaasi, joka osoitti, että proteiinin pilkkoutumistuotteet ohutsuolessa olivat aminohappoja, ja ehdotti sitten &: n, perinteisen proteiinien pilkkomisen ja imeytymisen teoriaa &, eli proteiinin on oltava hydrolysoitunut Vapaat aminohapot (FAA) voivat imeytyä ohutsuolessa. Tämä perinteinen teoria kesti vuoteen 1953. Agar et ai. [4] havaitsi vahingoittumattoman Gly-Gly: n kulkeutumisen rotan suolistossa olevan epiteelin läpi osoittaen, että aminohappojen lisäksi suolisto voi myös täysin absorboida ja kuljettaa diglysiiniä. Vuonna 1962 Newey et ai. [5] ehdotti, että proteiinihydrolysaateilla on toinen absorptiotapa, toisin sanoen dipeptidit voidaan absorboida kokonaan. Siitä lähtien Adibi et ai. [2], Matthews [1], Gardner et ai. [6] kaikki osoittivat, että pienet peptidit voivat imeytyä suoraan. Vuonna 1983 Ganapathy et ai. [7] kuvattu pienen peptidin kuljetus- ja absorptiojärjestelmän olemassaolo ja Fei et ai. [8] kloonasi onnistuneesti pienen peptidivektorin PepT1 vuonna 1994, mikä osoitti, että oligopeptidejä, etenkin pieniä peptidejä, ei voida hajottaa vapaiksi aminohapoiksi. Sen sijaan kantaja kuljettaa sen suoraan soluun peptidin muodossa.

Todellisesta prosessista voimme havaita, että ruoansulatuskanavan ympäristössä erilaisten proteaasien toiminta-aika ja vaikutus voivat todella hajottaa ruoan proteiinin aminohapoiksi, mutta eivät kaikki. On todennäköisempää, että ruoka hajoaa ja hajoaa. Proteaasin jatkoyhteyden todennäköisyys ja vaikutus pienimolekyylisten proteiinipeptidien kanssa heikentyy vähitellen. Siksi suolistossa ja vatsassa olevien ravinteiden imeytymisen tulisi olla rinnakkain vapaiden aminohappojen ja pienimolekyylisten proteiinipeptidien kanssa. Se on paras valinta. Biologisena organismina tämä menetelmä on epäilemättä valinta, jolla on pienin energiahäviö ja suurin materiaalin absorptiotehokkuus. Prosessi, jolla pienet proteiinipeptidit imeytyvät suoraan ohutsuolisoluihin, edistää myös tietyn sarjan informaation aloittamista ohutsuolessa, ohjaa ohutsuolisoluja imeytymisen tehostamiseksi ja säätelee suoliston mikroflooran kasvua. Kun jotkut pienet molekyylipeptidit veressä pääsevät elimistöön, se on erilainen. Sijainti tuottaa tiedonsiirtoon ja toiminnallisiin vaikutuksiin vaikutuksia.

Pienimolekyyliset proteiinipeptidit eivät ole ruoansulatuskanavan välituotteita, vaan ravinteita ja aktiivisia aineita, jotka voidaan absorboida suoraan. Se ei ole vain ravitsemus, vaan myös tärkeä biologisesti aktiivinen aine, jota ihmiskeho tarvitsee.